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proteine
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ALLOSTERICHE
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Possono modificare il loro effetto
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positive
- incrementare attività
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negative
- rallentare attività
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Es. emoglobina
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due interazioni
- omotropiche
- O2 si lega al sito, lo modifica e incrementa la capacità di altre sub di legare O2
- eterotropiche
- Modulatori si legano in altri siti e modulano affinità dell'Hb con l'O
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IMPORTANTI
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MIOGLOBINA
- Struttura terziaria con 153 aa
- 8 segmenti ad alfa elica
- gruppo prostetico x legare con O2
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prende o2 dai glob rossi
- trasp cell muscolari
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EMOGLOBINA
- struttura quaternaria
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formata da 4 subunità
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2 subunità alfa
- 141 aa
- 7 segmenti
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2 subunità beta
- 146aa
- 8 segmenti di alfa elica intervallati da filamenti
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lega l'ossigeno in modo cooperativo
- esiste un ligando distinto k modifica l'affinità dell'hb x o
- presente nei globuli rossi
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curva di saturazione
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sigmoidale
- hb+o
- cambiamento conformzionale dell'hb
- facilitando il legame di altro o
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stato di ossidazione
- fe2+
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> affinità vs o
- bassa conc di 2,3-bpg
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affinità vs o↓
- ↑ conc di 2,3-bpg
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GRuppo eme
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legA UNA MOL DI O
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AL CEntro
- mol prot di hb
- parte non prot
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protoporfina ix
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4 anelli pirrolici
- leg tetrapirrolico (4 pirroli)
- ponti metilici
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al centro
- Fe
- 6 leg di coordinazione
- 4 n anello pirrolico
- 1 istidina prossimale
- 1 O2 o CO2
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effetto di bohr
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h+ e co2
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↓ affinità hb e o2
- ↓pH
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elettroforesi
- migrazione di cariche in un campo elettromagnetico
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gel proteine
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+ sodio dodecilsolfato
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separare le proteine
- sulla base del PM