proteine

dervia dal greco
1. proteos
  1. cio che sta al primo posto
    1. senza di esse non ci potrebbe essere la vita
      1. e sono le molecole piu abbondanti nelle cellule
hanno funzioni
1. strutturale
2. regolatrice
  1. ormoni
  2. proteine
3. di difesa
4. di riserva
5. di trasporto
  1. emoglobina
  2. albumina
  3. lipoproteine
6. energetica
classificazione
1. peso molecolare
2. composizione
  1. si possono dividere a loro volta in
    1. proteine semplici
      1. composte da soli amminoacidi
    2. proteine coniugate
      1. composte da
      2. amminoacidi
      3. gruppo prostetico
      4. di natura non proteica
  2. presentano sempre
    1. carbonio idrogeno e idrogeno
      1. alcune poi possono presentare anche
      2. ossigeno e zolfo
3. solubilità
amminoacidi
1. in base alla loro sequenza
  1. e al numero di amminoacidi
    1. posso determinare
      1. natura
      2. funzione
      3. struttura tridimensionale
2. presentano
  1. un atomo di carbonio legato a 4 gruppi diversi
    1. eccetto la glicina
    2. perciò sono detti asimmetrici
      1. o otticamente attivo
      2. possono esistere in due forme speculari
      3. D
      4. L
      5. che sono dette
      6. isomeri ottici
      7. stereoisomeri
      8. enantiomeri
3. possono essere sciolti in acqua
  1. portando alla formazione di
    1. ioni dipolari
      1. che possono agire come
      2. base
      3. acido
4. tutti gli amminoacidi presentano
  1. un gruppo R proprio
    1. conferisce
      1. proprietà diverse a ciascun amminacido
      2. idrofili
      3. espongono all'esterno
      4. idrofobici
      5. stanno all'interno delle proteine
      6. punto isoelettrico
      7. ossia il valore di ph al quale un amminoacido
      8. ha carica netta zero ossia elettricamente neutro
5. possono essere divisi in
  1. alifatici non polari
    1. glicina
      1. alanina
      2. valina
      3. leucina
      4. isoleucina
      5. metionina
      6. prolina
    2. sono composti da una catena idrocarburidrica satura
  2. aromatici
    1. fenilalanina
      1. tirosina
      2. triptofano
      3. puo formare legami ad idrogeno
      4. puo formare legami ad idrogeno
    2. sono apolari
  3. R polari non carichi
    1. serina
      1. treonina
      2. tirosina
      3. cisteina
      4. asparagina
      5. glutammina
  4. R carichi positivamente
    1. lisina
      1. arginina
      2. istidina
    2. formano legami ad idrogeno
    3. sono ionizzate
  5. R carichi negativamente
    1. acido aspartico e acido glutammico
    2. sono donatori di protoni
    3. sono ionizzate
6. possono anche essere classificati in amminoacidi
  1. essenziali
    1. leucina
      1. valina
      2. isoleucina
      3. leucina
      4. metionina
      5. triptofano
      6. fenilalanina
      7. triptofano
      8. treonina
  2. non essenziali
7. uniti tra di loro
  1. attraverso legami peptidici
    1. stabilizzati per risonanza
    2. polari
      1. data dalla differenza di elettrogenatività tra
      2. ossigeno
      3. azoto
      4. che possono entrambi formare legami ad idrogeno
    3. planari
    4. nelle catene di peptidi
      1. per convenzione si inizia con l'estremità nh terminale
      2. e si finisce con l'estremità cooh terminale
    5. ha un carattere di parziale doppio legame
      1. che impedisce la rotazione del legame
      2. C-N
      3. cio conferisce un isomeria
      4. cis
      5. trans
      6. piu favorita dal punto di vista energetico
      7. fatta eccezione per la prolina
      8. mentre è possibile la rotazione tra
      9. c1-c
      10. c2-n
      11. per convenzione glia ngoli di questo legame sono di 180 gradi
      12. nella conformazione estesa
      13. la forma geometrica della molecola dipende dai legami che si susseguono nella catena
      14. ma non tutte le combinazioni sono possibili
8. hanno peso molecolare medio di 113 g/mol
disposizione
1. 40% nel muscolo
  1. di cui 65% sono
    1. actina
    2. miosina
  2. non sono di forma di riserva
    1. una loro perdita porta ad una perdita di proteine funzionali
2. 10% tessuti viscerali
3. 30% pelle e sangue
4. actina
  1. miosina
    1. collagene
      1. emoglobina
      2. sono circa la meta di tutte le proteine
classificate
1. conformazione
  1. globulari
    1. protamine
    2. istoni
    3. albunine
    4. globuline
    5. caratteristiche
      1. lavoro metabolico
      2. catalisi
      3. trasporto
      4. protezione
      5. sono essenzialmente
      6. enzimi
      7. proteine catalitiche
      8. ormoni
      9. solubili in acqua
      10. ma non formano aggregati in strutture macroscopiche
  2. fibrose
    1. insolubili in acqua
      1. collagene
      2. struttura composta da
      3. catene di tropocollagene
      4. composte a loro volta da 3 catene polipeptidiche
      5. formate da 333 triplette che si ripetono periodicamente
      6. glicina-X-Y
      7. ossia prolina e idrossiprolina
      8. data dall'unione di microfibrille
      9. ne esistono 28 tipi
      10. ricordiamone alcuni
      11. tipo 1
      12. resistente alle compressioni
      13. tipo 2
      14. resistente alle tensioni
      15. tipo 3
      16. conferisce flessibilità
      17. tipo 4
      18. supporto agli stimoli meccanici
      19. elastina
      20. cheratina
    2. composte da catene polipeptidiche
      1. disposte parallele
      2. a formare lunghe fibre
  3. prolamine
    1. specifiche del mondo vegetale
2. funzione
  1. strutturali
    1. permanenti nell'organismo
      1. hanno funzione meccanica
    2. come
      1. collagene
      2. elastina
  2. trasporto
    1. si legano a sostanze poco idrosolubili
      1. e ne consentono il trasporto nei liquidi corporei
3. in base all'importanza nutrizionale
  1. piu la proteina è simile a quella umana
    1. piu il nostro corpo è in grado di utilizzarne gli amminoacidi
  2. valore biologico
    1. espresso da un valore da
      1. zero
      2. cento
4. 3 grandi categorie
  1. plastica
    1. sono i mattoni per costruire i tessuti
      1. e sono soggette a demolizione e sintesi
  2. regolazione
    1. ormoni
    2. neurotrasmettitori
  3. energetica
    1. possono essere trasformati in glucosio
      1. tramite la rimozione della parte azotata
struttura
1. paragona ad una costruzione a 4 piani
  1. primaria
    1. scheletro covalente della catena polipeptidica
    2. in specie legate da notevole affinità
      1. le strutture primarie delle proteine comuni sono simili
    3. quando la linea evolutiva diverge
      1. aumenta il numero di differenze tra gli amminoacidi
  2. secondaria
    1. disposizione regolare e ricorrente nello spazio
      1. alfa elica
      2. legami intercatena
      3. formano una struttura a spirale
      4. le catene laterali degli amminoacidi
      5. vanno verso l'esterno
      6. la prolina interrompe la struttura dell'elica
      7. beta foglietto
      8. i legami possono essere inter-catena
      9. struttura formata da due o piu catene polipeptidiche
      10. che possono disporsi in modo
      11. parallelo
      12. antiparallelo
      13. possono anche essere formati all'interno di una catene
      14. che si ripiega su se stessa
      15. formato principalmente da
      16. residui apolari
      17. struttura interrotta da prolina
      18. producente gomiti e inversioni di direzione
      19. random coil
      20. strutture meno regolare
      21. la catena assume una conformazione ad anse ed avvolgimenti
    2. determinata da legami ad idrogeno
      1. tra l'ossigeno del gruppo carbonilico del legame peptidico
      2. e idrogeno del gruppo ammidico di un altro legame peptidico
  3. terziaria
    1. il modo in cui la catene si ripiega tridimensionalmente
      1. portando nella struttura
      2. amm. apolari internamente
      3. amm. polari all'esterno
    2. deriva dall'interazione fra le catene laterali
      1. di amminoacidi anche distanti nella sequenza primaria
      2. che formano legami non covalenti
      3. legami ad idrogeno
      4. legami ionici
      5. ma anche covalenti
      6. nei ponti disolfuro
      7. tra due cisteine
      8. portando alla formazione di cistina
      9. legame dato dal'ossidazione dei gruppi sulfidrilici
    3. struttura determinata dalla sua struttura primaria
    4. denaturazione
      1. si perde la struttura tridimensionale
      2. si perdono le interazioni della struttura tridimensionale
      3. a causa di
      4. aumenti di temperatura
      5. ph non ottimale
      6. puo essere
      7. reversibile
      8. irreversibile
      9. es. albume uovo
  4. quaternaria
    1. modo in cui le singole catene
      1. sono disposte l'una rispetto l'altra
      2. es. emoglobina
    2. queste proteine contengono anche una parte non proteica
      1. detta gruppo prostetico
    3. generata da interazioni deboli
2. comprende i domini
  1. ossia le sub-unità strutturali e funzionali di una proteina
  2. regione globulare
    1. che si forma per combinazione di piu elementi strutturali secondari
      1. alfa eliche
      2. beta foglietti
      3. sequenze non ripetitive
  3. ciascun dominio
    1. è indipendente dagli altri domini
tipologie
1. glicoproteine
  1. composte da componente glucidica e amminoacidica
    1. 2 tipologie fondamentali
      1. contengono oligosaccaridi
      2. mediante legame o-glicosidico
      3. agli amm. serina e treonina
      4. mediante legame n-glcosidico
      5. all'amm. asparagina
    2. che possono essere
      1. glucosio
      2. galattosio
      3. mannosio
      4. acetilglucosamina
      5. acetilgalattosamina
  2. es.
    1. gruppi sanguigni
      1. coagulazione del sangue
      2. difese immunitarie
      3. collagene
  3. hanno un elevata specificità e affinità
2. proteine di membrana
  1. svolgono funzioni di
    1. comunicazione cellulare
    2. metabolismo energetico
    3. trasporto di molecole e ioni
      1. di fuori dalle cellule
    4. riconoscimento delle cellule con gli agonisti
  2. si dividono in
    1. estrinseche
    2. intrinseche
      1. recettore per le LDL
      2. composto da
      3. 700 amm. extracellulari
      4. di cui 292
      5. costituiscono il dominio di legame per le LDL
      6. dominio trasmembrana
      7. ad alfa elica di 22 amm
      8. coda citoplasmatica
      9. 50 amm
      10. di cui 6 fanno da segnale di internalizzazione
      11. recettore per l'insulina
      12. all'arrivo dell'insulina
      13. seguono delle fosforilazioni
      14. nella porzione citoplasmatica del recettore
      15. permettendo a glut 4 di essere espresso sulla membrana
3. miosina
  1. molecola lunga che termina con due teste globulari
  2. composta da
    1. due catene pesanti
      1. code
      2. estremità cooh
      3. testa
      4. estremita nh2
      5. ha funzioni atpasiche
    2. 4 catene leggere
      1. legate alle teste delle catene pesanti
      2. hanno la funzione di legare lo ione calcio
4. actina
  1. proteina globulare
    1. ha siti di legame per
      1. atp
      2. ioni metallici
    2. presenta due domini
      1. maggiore
      2. minore
    3. è una molecola polare
      1. e si aggrega a formare la F actina
      2. l'aggregazione avviene su entrambe le estremità
      3. preferibilmente sull'estremità del dominio maggiore
5. tropomiosina
  1. composta da due subunità
    1. ripiegate ad alfa elica
      1. controlla la contrazione muscolare
  2. controllo calci dipendente
6. troponina
  1. composta da 3 subuntità
    1. C
      1. lega il calcio
      2. induce cambiamenti nella sub. I e della tropomiosina
      3. favorendo l'esposizione del sito di legame
      4. del complesso actina-miosina
    2. I
      1. inibizione del legame actina e miosina
      2. in assenza di calcio
    3. T
      1. lega la tropomiosina
7. titina e nebulina
  1. danno stabilità a tutto il sarcomero
8. membrana del globulo rosso
  1. composta da proteine integrali
    1. banda 3
      1. dominio extracellulare glicosilato
      2. fungono da canale
      3. per lo scambio di anioni attraverso la membrana
      4. legano l'emoglobina
    2. glicofotine
      1. dominio extracellulare glicosilato
  2. glicoferine
    1. attacco del citoscheletro alla membrana
  3. ha proteine periferiche come
    1. actina
    2. banda
      1. 4.1
      2. 4.9
    3. tropomiosina
    4. anchirina
      1. permette l'ancoraggio tra membrana e citocheletro
    5. spectrina
      1. conferisce
      2. resistenza
      3. elasticità
      4. flessibilità
9. proteolipidi
  1. sono proteine con lipidi legati covalentemente
    1. da non confondere con le lipoproteine
      1. dove invece il legame lipidi e proteine non è covalente
  2. li troviamo nella mielina
    1. che ha come porzione proteica
      1. proteina basica della mielina
      2. proteina proteolipidica (PLP)
      3. ha 4 domini trasmembrana
      4. con terminali nh2 e cooh
      5. situati entrambi nella faccia citoplasmatica
      6. glicoproteina oligodentrocitica associata alla mielina
10. glutatione
  1. agisce come tampone redox contro lo stress ossidativo
  2. sintetizzato a partire da
    1. glutammato
    2. cisteina
    3. glicina
  3. esiste in due forme
    1. ridotta
    2. ossidata
  4. ha funzione di
    1. protegge i gruppi sulfidrilici delle proteine
    2. mantene in ferro del gruppo eme ridotto
    3. neutralizza i perossidi
11. creatina
  1. sintetizzata dal rene e dal fegato
    1. a partire
      1. arginina
      2. s-adenosilmetionina
      3. glicina
  2. funge da riserva per il fosfato inorganico
    1. la fosfocreatina è fondamentale nel muscolo
      1. per la rigenerazione dell'ATP a partire da ADP
  3. la creatinina
    1. è il prodotto di degenerazione della creatina
      1. viene utilizzata per stimare il filtrato glomerulare, per valutare la funzionalità renale
12. porfine
  1. il cui precursore è l'acido delta-amminolevulinico
    1. che deriva a sua volta da glicina e succinil-coA
  2. da cui ha origine il gruppo eme
  3. acquisiscono una funzione biologica
    1. a seguito dell'aggiunta di ferro a termine della loro sintesi
  4. porfirie
    1. alterazioni di enzimi che servono per la formazione di porfine
    2. comportano
      1. anemie
      2. dolori addominali
      3. manifestazioni neurologiche
13. catecolamine
  1. sono sintetizzate a partire dalla tirosina
  2. l'enzima tirosina idrossilasi opera la sintesi di DOPA
    1. e richiede la presenza di tetraidrobiopterina come cofattore
  3. vengono degradate da
    1. mnoamino ossidasi
      1. MAO
    2. catecol-o-metiltrasferasi
      1. COMT
      2. malattie neurodegerative, depressione
      3. vengono curate attraverso l'inibizione di tali enzimi
      4. in modo da lasciare piu tempo in circolo le catecolamine
14. istamina
  1. interviene nelle risposte infiammatorie e allergiche
  2. la sintesi avviene a partire da istidina
    1. che viene decarbossilata in una reazione
      1. che richiede piridossal fosfato
  3. puo essere inibita da farmaci
    1. che vengono impiegati nel trattamento di
      1. allergie
      2. asma
15. seratonina
  1. conservata
    1. mucosa intestinale
    2. piastrine
    3. sistema nervoso centrale
  2. sintetizzata a partire da
    1. triptofano
      1. che viene ossidrillato
      2. in una reazione dipendente da tetraidrobiopterina
      3. e successivamente decarbossilato a seratonina
  3. ha funzioni di
    1. mediazione del dolore
    2. regolazione del sonno
    3. appetito
    4. temperatura
    5. pressione sanguigna
    6. regolazione del tono dell'umore
      1. farmaci che inibiscono la ricaptazione nel vallo sinaptico
      2. sono i capostipiti del trattamento dei disturbi depressivi
16. melanina
  1. sintetizzata a partire dalla tirosina
    1. in una serie di reazioni catalizzate dall'enzima tirosinasi
      1. la carenza di tale enzima provoca albinismo
  2. protegge la pelle da radiazioni solari
    1. le assorbe e le converte in calore
      1. ed evita la formazione di radicali liberi
fonti alimentari
1. origine animale
  1. latte
    1. caseina, lattoalbumina, lattoferrina
  2. uova
    1. ovoalbumina, ovomucoide e lisozima
  3. carne e pesce
    1. actina e miosina
    2. le carni contengono
      1. nitriti e nitrati
      2. che hanno funzione di
      3. impedire lo sviluppo di batteri
      4. reagiscono con l'emoglobina
      5. a formare nitroso-mioglobina
      6. dando il tipico colore rosso alle carni
      7. sono sinergici con il sale
      8. se cotte ad alte temperature (fritte o arrostite)
      9. provoca la formazione di
      10. ammine eterocicliche
      11. idrocarburi policiclici aromatici
      12. provocala formazione di nitrosammine
      13. ossia potenti cancerogeni e mutageni
      14. che contengono come gruppo funzionale N-N--O
      15. dalla reazione di
      16. nitriti
      17. con ammine secondarie, terziarie e quaternarie
      18. spezie e erbe aromatiche
      19. riducono sensibilmente la produzione di molecole dannose
      20. cosi come le verdure che hanno un forte potere antiossidante
      21. le vitamine C e E
      22. inibiscono la conversione dei nitriti in nitrosammine
      23. trasformandole anzi in ossido nitrico
      24. che risulta avere aspetti fisiologici vantaggiosi
2. origine vegetale
  1. cereali, albumina, globine, legumi. frutta secca, glutenina
3. insetti
  1. hanno un alto contenuto proteico
4. raccomandazioni
  1. legumi
    1. sono carenti di metionina e cisteina
  2. cereali
    1. carenti di lisina e triptofano
  3. poiche non tutte le sostanze contengono tutti gli amm essenziali
    1. è fondamentale variare la dieta
      1. in modo da assumere correttamente tutti gli amm essenziali
5. valore nutrizionale delle proteine
  1. ossia
    1. contenuto tot di proteine e composizione in amminoacidi
      1. osservando anche la biodisponibilità degli amm
    2. digeribilità
      1. ossia il rapporto tra azoto proteico assorbito e l'azoto prot. ingerito
    3. azoto effettivamente assorbito
      1. in riferimento all'uovo
      2. che ha come VB pari a 100
  2. calcolato con il bilancio dell'azoto
    1. che costituisce il 16% delle proteine
      1. e di questo posso vedere
      2. l'apporto dietetico
      3. l'eliminazione dei composti azotati
    2. ossia la differenze tra
      1. azoto introdotto
      2. azoto eliminato
    3. se nell'alimentazione
      1. manca anche solo un amm essenziale
      2. allora l'apporto d'azoto risulteà negativo
      3. perche non sara efficacie svolgere correttamente la sintesi proteica
6. indice chimico
  1. rapporto tra quantità di amm in un grammo di proteine in esame
    1. e la quantità dello stesso amm in un grammo della proteine di riferimento
7. amminoacido limitante
  1. amm essenziale presente in minor concentrazione in una data proteina
  2. mg di amm limitante in 1g di proteina
    1. fratto mg amm limitante in un grammo della proteina di riferimento
      1. X coefficiente di digeribilità
      2. cioè il punteggio digeribilità delle proteine corretto dall'amm limitante